Posibles preguntas de examen

Cuando hablamos de velocidad enzimática nos referimos a la rapidez de cambio de sustratos a productos. Sus unidades son sustrato o producto por unidad de tiempo.

Un cofactor enzimático es un componente no proteico que actúa coordinadamente con un enzima para catalizar una reacción. Suelen ser vitaminas o iones metálicos. Se unen con la apoenzima para formar la holoenzima.
Cuando hablamos de grupos prostéticos nos referimos al momento en que el cofactor es una molécula orgánica que se une mediante enlaces covalentes a la apoencima.

El estado estacionario en la cinética enzimática es un modelo del estado estacionario que se basa en tres principios:
1) La concentración de ES es constante, la velocidad de formación es igual a la destrucción.
2) Cuando la concentración de sustrato es saturante, toda la enzima está en forma de ES.
3) Al inicio de la reacción, el paso ES a E+ P es irreversible.

Efectos que actúan sobre la actividad de la enzima:
– El efecto homotrópico: el modulador es el mismo sustrato y se da cuando se produce en centros equivalentes.
– Efecto heterotrópico: el modulador es diferente al sustrato y su unión en un sitio de unión influye en la unión de ligandos sobre sitios de unión de distinta naturaleza.

Hay multitud de diferencias entre la replicación y la transcripción, destacamos 3:
– Para empezar diremos que la replicación es un proceso completo, es decir, todo el DNA de la célula se tiene que replicar mientras que en la transcripción sólo se transcribe una parte de DNA.
– Además, la replicación es bidireccional, empieza en uno o en varios puntos y progresa bidireccionalmente mientras que la transcripción es unidireccional.
– Otra diferencia es que la replicación tiene la capacidad de corregir los propios errores mientras que la transcripción carece de esta característica.
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Conocemos el proceso de síntesis de proteínas como traducción. Para explicarlo hablaremos de las diferentes fases:
– Activación: se produce la unión de cada aminoácido a su ARNt específico, es decir, se activan los aminoácidos.
– Iniciación: se van a producir principalmente dos cosas, montar toda la maquinaria para fabricar la proteína y colocar el aminoácido iniciador, que será la formil metionina en procariotas y metionina en eucariotas.
– Elongación: sevan a colocar el resto de aminoácidos que deben formar esa proteína y se van a unir por  enlaces peptídicos. Esta fase es un ciclo, que se va a repetir n número de veces siendo n el número de aminoácidos que se van a incorporar en la cadena polipeptídica.
– Terminación: se desmonta la maquinaria, y se libera la cadena polipeptídica, que es donde se va a dar funcionalidad, haciéndole todas aquellas modificaciones para transformar esa cadena en una proteína funcional.
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La diferencia entre procariotas y eucariotas en la traducción se encuentra en la fase de iniciación. En las procariotas, en el mensajero aparece una secuencia que precede al codón AUG (secuencia Shine-Dalgarno), esta secuencia se va a emparejar con otra del ARNr que está en la subunidad pequeña haciendo que pueda ser policistrónico ya que puede unirse en diferentes localizaciones y crear diferentes cadenas polipeptídicas. En eucariotas no tenemos ARNs 16S ni secuencia Shine-Delgarno. Nuestros mensajeros en el extremo 5′ llevan el cap, entonces un factor de iniciación se va a unir y reconocer a la caperuza y se unirán factores de iniciación. Esto va a permitir que el ribosoma busque el codón AUG y empiece la elongación.

Cuando hablamos del origen de los aas, tendremos que hablar de la absorción intestinal de aas, producto de la digestión de proteínas de la dieta. Por tanto, parte de los aas del organismo proceden de las proteínas exógenas, las que se toman con los alimentos. Además también las incorporamos mediante la degradación de proteínas corporales y por la propia síntesis de aminoácidos.
Estos aminoácidos son distribuídos a todos los tejidos, que van a captar los aminoácidos que necesiten para:
– Sintetizar proteinas.
– Sintetizar determinadas biomoléculas, es decir, moléculas que se sintetizan a partir de determinados aas con funciones biológicas muy importantes.
– Cuando se han cubierto las necesidades de biosíntesis anteriores, si hay aas en exceso, estos aminoácidos no se almacenan sino que entran en la ruta de degradación, que es el último destino metabólico de los aminoácidos. Esta ruta implica el metabolismo del grupo amino (formación de amonio, transporte y síntesis de urea para la excreción) y metabolismo de la cadena carbonada, que puede dar intermediarios de la síntesis de cuerpos cetónicos o dar CO₂ y ATP.

La glucosa la conseguimos de la dieta, mediante la gluconeogénesis y del glucógeno mediante la glucogénesis.
La gluconeogénesis de la vía de síntesis de la glucosa a partir de precursores no glucídicos. Esta ruta es la inversa de la glucólisis por lo que utiliza sus reacciones reversibles por lo que las enzimas serán las mismas. Diferenciamos 3 pasos; síntesis de fosfoenolpiruvato a partir de piruvato (1 carboxilación del piruvato por la piruvato ciclasa y 2 descarboxilación y fosforilación del oxalacetato a fosfoenolpiruvato por la fosfoenolpiruvato carboxiquinasa), conversión de la fructosa 1,6 bifosfato a fructosa 6 fosfato por la fructosa 1,6 bifosfatasa y la conversión de la glucosa 6 fosfato a glucosa libre por la glucosa 6 fosfatasa.
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